胰蛋白酶在哪里起作用？
作为第一个被发现的蛋白水解酶，胰蛋白酶（trypsin）是一种含有352个氨基酸的多肽，由胰腺α细胞合成、储存和分泌。生理状态下，胰蛋白酶原以无活性的形式存在于腺体中；当胰腺受到刺激时，如静脉注射胰岛素或胰高血糖素类似物，可诱导生成胰蛋白酶。 胰蛋白酶通过与其底物——蛋白质的特异性作用来发挥其生理功能。在消化道，胰蛋白酶原可自发性激活为有活性的胰蛋白酶，此过程被称为胰蛋白酶的自身激活。已知的胰蛋白酶自身激活途径包括疏水作用力介导的非催化性自身激活和离子通道介导的催化性自身激活两种类型。前者是指在没有外源辅助因子情况下，由于疏水基团在溶液中的聚集而使分子内相互作用促使胰蛋白酶原发生自激活；后者则需要Ca2+等辅助因子的参与，通过改变电解质浓度，增加K+通道开放概率，从而加强胰蛋白酶对底物的激活效力。
目前对于胰蛋白酶的直接研究主要集中于其在消化道中的作用。在消化道中，食物蛋白质经唾液淀粉酶等初始水解为单个氨基酸或者二肽后，再经过胰蛋白酶的作用进一步断裂成小片段。胰蛋白酶还可识别糖蛋白的寡糖链，使寡糖链从糖蛋白上脱落下来，从而促进营养物质的吸收。在小肠绒毛顶部细胞膜上有特异的胰蛋白酶受体，该受体可直接与胰蛋白酶结合并触发细胞内信号转导通路，进而调控靶基因的表达，胰蛋白酶通过影响这些基因的表达控制细胞的生长、分化及代谢过程。 在体内，胰蛋白酶还可通过胆汁、尿液等方式排出。其中，胰蛋白酶在血液中以无活性形式存在，当进入人体血液循环后，需要被胆道中的细菌分解为无活性的胰蛋白酶原，然后才能发挥作用。
除了内分泌器官之外，胰蛋白酶还在神经系统、心血管系统、运动系统以及免疫系统等全身多个脏器中发挥一定作用。 近年来，随着对胰蛋白酶研究的不断深入，人们发现其在糖尿病发病过程中也起着重要作用。有研究显示，胰蛋白酶可能通过直接水解胰岛素颗粒或者间接激活胰腺β细胞内的AMP激酶途径导致胰岛素的分泌减少，最终引起血糖升高。另外，胰蛋白酶还可以激活甲状旁腺激素，通过PTH/钙依赖性机制引发骨质疏松，还可以增加血管平滑肌细胞内钙浓度，刺激心肌细胞产生心肌纤维母细胞，参与心血管疾病的发生和发展。